Glycin – Iss‘ nicht nur das Steak Teil 1
Glycin…
- ist notwendig für die Synthese von Collagen
- kann schlaffördernd wirken
- fördert die Ausschüttung von humanem Growth Hormone (hGH, STH)
- stabilisiert Zellmembranen
- hemmt Entzündungen
- kann die Gedächtnisleistung verbessern
- verbessert die Durchblutung
…und wir essen (scheinbar) zu wenig davon. Deswegen kann es sinnvoll sein mehr glycinhaltige Lebensmittel (Knochen, Sehnen, Fasern) zu essen und/oder Glycin zu supplementieren. Je nach Anwendungsbereich 3-10 g (und mehr) am Tag.
Enter Glycin
Glycin ist eine Aminosäure, die mehrere wichtige Aufgaben im Körper erfüllt. Glycin wird unter anderem für die Biosynthese von Bausteinen der DNA, des Häms (Bestandteil der roten Blutkörperchen, der für die Bindung von Sauerstoff im Blut zuständig ist), Kreatin und Glutathion benötigt. Glycin macht etwa ⅓ aller Aminosäuren die in Collagen vorkommen aus. Collagen macht wiederum etwa 25% aller Proteine im Körper aus. Glycin ist aber nicht nur ein Teil von anderen Molekülen, sondern es wirkt auch im Nervensystem als ein hemmender Neurotransmitter und es hat die interessante Fähigkeit Zellmembranen zu stabilisieren und so bei „Stress“ vor dem Untergang zu schützen.
Für die Synthese von folgenden Molekülen wird Glycin benötigt:
- Collagen
- Porphyrine (Blutbildung und Sauerstofftransport)
- Purine (DNA-Synthese)
- Kreatin (Energiestoffwechsel, zusammen mit Methionin und Arginin)
- Glutathion (Immunsystem und Entgiftung)
- Gallensalze (Verdauung)
Für alle Moleküle (außer Collagen) werden täglich etwa 2,5 g Glycin benötigt. Die Collagensynthese verbraucht etwa 12 g Glycin täglich. Der Körper kann etwa 3 g Glycin am Tag selbst herstellen und je nach Ernährung 1,5 – 3 g aus der Nahrung aufnehmen. Das bedeutet, dass wir täglich einen Mangel von berechnet 8,5 – 10 g Glycin haben [13].
Glycin und Collagen
Collagen ist das Protein, welches charakteristisch für Tiere ist, denn es ermöglicht die Flexibilität und das Zusammenwirken von großen Zellverbänden. Collagen verbindet die Zellen untereinander (#Bindegewebe #ExtrazelluläreMatrix) und es ist der wichtigste Proteinbestandteil der Knochenmatrix. Es ist das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper, da es etwa ein Drittel des gesamten Proteingehaltes ausmacht. Damit Collagen seine charakteristische Struktur formen kann, muss Glycin in der Aminosäurekette an jeder dritten Position eingebaut werden [17]. Somit stellt Glycin also etwa ein Drittel aller Aminosäuren im Collagen dar. Bei der Erbkrankheit Osteogenesis Imperfecta (Glasknochenkrankheit) wird anstelle des Glycins eine andere, größere Aminosäure eingebaut. Das führt zu einer verminderten Collagensynthese und so zu einer Instabilität der Knochen und einem erhöhten Frakturrisiko. Deswegen ist eine ausreichende Versorgung mit Glycin und der korrekte Einbau essentiell, um Collagen zu synthetisieren und vorhandene Collagenstrukturen zu erneuern. Diese Reparatur ist notwendig, da Collagen mit der Zeit durch eine Glykosylierung und durch freie Radikale geschädigt werden kann und so in seiner Funktion eingeschränkt wird.
Da Glycin vom Körper selbst synthetisiert werden kann und der Ab- und Aufbau von Collagen nur langsam abläuft, wird das Aufrechterhalten eines gesunden Collagenstoffwechsels als unproblematisch betrachtet. Allerdings zeigen verschiedene Studien der letzten 20 Jahre, dass die Menge an Glycin, die in der Ernährung vorkommt nicht genug ist, um den Bedarf des Stoffwechsels zu decken. Um also einen gesunden Collagenstoffwechsel zu ermöglichen wird eine Supplementation mit Glycin empfohlen [13].
Glycin als Neurotransmitter
Die Konzentration an Glycin im Rückenmark ist höher als im restlichen Teil des ZNS (zentrales Nervensystem), wo es seine Aufgabe als hauptsächlich inhibitorischer (hemmender) Neurotransmitter erfüllt. Neben Glycin, können auch ß-Alanin und Taurin an den Glycin-Rezeptor (GlyR) binden und eine ähnliche hemmende Wirkung entfalten. Strychnin und das Exotoxin Tetanospasmin (Tetanus) blockieren die Wirkung von Glycin am GlyR und führen über den Wegfall der hemmenden Wirkung zu einer spastischen Paralyse (Lähmung mit erhöhter Eigenspannung der Muskulatur), da die Muskeln nicht mehr entspannen können. Gleichzeitig kann Glycin zusammen mit Glutamat an NMDA-Rezeptoren stimulierend wirken, um z.B. Schmerzreize weiterzuleiten [1].In Tiermodellen wirkte die Gabe von Glycin schmerzhemmend und in manchen Modellen antikonvulsiv (gegen Krampfanfälle) [9, 19]. Glycin im ZNS geht nicht in die oben erwähnte Bilanzierung mit ein.
Effekte von Glycin
Glycin reguliert den Blutzuckerspiegel
Glycin kann in geringen Mengen die Erhöhung des Blutzuckerspiegels um bis zu 50% verringern [5].
Glycin verbessert die Schlafqualität
Eine abendliche Einnahme von 3-5 g Glycin vor dem Schlafen kann die Schlafqualität verbessern. Probanden die 3 g Glycin vor dem Schlafen zu sich nahmen, schliefen schneller ein und erreichten früher die erste Tiefschlafphase [20]. Im Tiefschlaf findet hauptsächlich die Regeneration im Körper statt. Dann werden Wachstumshormone ausgeschüttet, die die Reparatur von Muskeln und Gewebeschäden im Körper unterstützen. Glycin wirkt hier möglicherweise modulierend auf NMDA Rezeptoren im SCN (Suprachiasmatischer Nucleus), der die zirkadiane Rhythmik kontrolliert [12].
Glycin fördert die Ausschüttung von Wachstumshormonen
Glycin fördert die Ausschüttung von STH (Somatotropes Hormon, Wachstumshormon, HGH), was potentiell die basale endogene STH Produktion in der Nacht positiv beeinflusst [11].
Glycin verbessert die Gedächtnisleistung
Glycin wirkt an dem N-Methyl D-Aspartat Rezeptor. Dieser Rezeptor spielt eine Rolle bei der sogenannten Long-Term-Potentiation (LTP). Bei der LTP werden Informationen vom Kurzzeitgedächtnis in das Langzeitgedächtnis übertragen. Die einmalige orale Gabe von 100 mg Glycin (in der Form von Bioglycin der Firma Konopharma) erleichterte bei der untersuchten Gruppe das Abrufen vorher gelernter Informationen. Bei den älteren Teilnehmern (> 50 Jahre) konnte die Gabe von Glycin auch die Aufmerksamkeit und die Konzentrationsfähigkeit verbessern [4].
Glycin reduziert den HbA1c, proinflammatorische Zytokine und erhöht Interferon-γ in Typ-2-Diabetikern [2].
Eine tägliche Einnahme von 5 g alle 6 Stunden (20 g am Tag), für eine variable Dauer von 3 – 56 Monaten konnte den HbA1c bei Typ-2 und Typ-1 Diabetikern reduzieren und teils sogar normalisieren [7].
Glycin bei Organtransplantationen
Glycin wird nach einer Lebertransplantation intravenös gegeben, um die Level an Transaminasen und Bilirubin zu normalisieren. Außerdem beeinflusst Glycin die Immunreaktion und kann so helfen die Abstoßung der transplantierten Leber zu unterdrücken [15].
Glycin hemmt Entzündungsreaktionen
Glycin hemmt in Leukozyten den Einstrom von Calcium. Folglich setzt die PLA2 weniger Fettsäuren (z.B. Arachidonsäure) frei und somit werden weniger Prostaglandine gebildet, die die Entzündungsreaktion fördern. Der verminderte Einstrom von Calcium führt auch dazu, dass weniger Zytokine wie TNFα und Interleukine (IL-1, IL-6) gebildet werden. Glycin kann bei einem überaktiven Immunsystem zur Regulierung und Normalisierung beitragen. Glycin inhibiert die Aktivierung von Makrophagen, die Aktivierung von nfκB und die Bildung von TNFα [21].
Glycin hemmt die Proliferation von Endothelzellen und der glatten Muskulatur
Durch den entzündungshemmenden Effekt, wirkt Glycin auch der Proliferation von Endothelzellen und Zellen der glatten Muskulatur entgegen, die bei einer Entzündungsreaktionen vermehrt gebildet werden. Deshalb kann Glycin bei Organtransplantationen und Herzkreislauferkrankungen helfen und die Regulierung einer unkontrollierten Angiogenese (ein Kennzeichen von malignen Tumoren) unterstützen [21].
Glycin verbessert die Durchblutung
Glycin verbessert die Mikrozirkulation und schützt die Zellen so vor einer Hypoxie. Dieser Effekt beruht wahrscheinlich auf der inhibitorischen Wirkung von Glycin auf Nervenfasern, die eine Vasokonstriktion fördern und darauf, dass vasoaktive Faktoren wie Thromboxan A2, weniger ausgeschüttet werden [21].
Glycin verhindert den Zelluntergang
Zellen schwellen an, wenn sie beschädigt sind oder längere Zeit nicht mit Nährstoffen und Sauerstoff versorgt wurden. Die Schwellung führt meistens zum Untergang der Zellen. Glycin wirkt hier protektiv. Es hat sich gezeigt, dass Glycin Zellen der Nierentubuli, Zellen der Leber und Gefäßzellen vor einem Schaden durch eine Hypoxie (Sauerstoffmangel), eine Ischämie/Reperfusion (keine Durchblutung/Wiederdurchblutung) und einem ATP-Mangel schützt. Der Mechanismus ist nicht genau verstanden. Es wird vermutet, dass Glycin die Integrität der Zellmembranen stabilisiert und den Einstrom von Ionen, die Wasser nach sich ziehen und die Schwellung verursachen, verhindert [21].
Glycin schützt Ratten gegen toxische Effekte von Methionin
Die Restriktion von Methionin in der Ernährung kann die Lebensspanne von Ratten verlängern. Methionin kann die Produktion von freien Radikalen in den Mitochondrien der Leberzellen fördert, so die mitochondriale Membran schädigen und zum Untergang der Leberzellen führen [18].
Glycin kann erhöhten Blutdruck normalisieren
Über die Reduktion von Entzündungen und der positiven Wirkung auf die Regulation des Blutzuckers, kann die Supplementation mit Glycin bei der Normalisierung des Blutdrucks helfen [7].
Glycin (und L-Arginin) helfen bei einer Refluxösophagitis (Sodbrennen) bei Ratten [14].
Glycin in Kombination mit Lactoferrin wirkt antientzündlich [10].
Glycin schützt vor Schäden eines durch LPS (Endotoxine) verursachten Schocks [8], [3].
Glycin schützt die Magenschleimhaut
Glycin schützt die Magenschleimhaut vor einer Reizung durch Aspirin und es verbessert die Resorption von Aspirin im Dünndarm [6]. CAVE: Aspirin nicht zusammen mit einzelnen Aminosäuren einnehmen!
Glycin kann Entzündungen des Zahnfleisches reduzieren [16].
Ernährung und Supplementation
Glycin ist vor allem in Lebensmitteln vorhanden, die reich an Collagen sind. Also Sehnen, Bindegewebe und Knochen. Deswegen ist eine Knochenbrühe auch eine gute Glycinquelle. Durch den langen Garprozess löst sich das Collagen, weitere Proteine, Fette und Mineralien aus dem Knochen. Diese können so im Verdauungstrakt leichter resorbiert werden. Die positiven Effekte von Glycin sind also ein weiteres Argument, warum es sinnvoll ist nicht nur Muskelfleisch zu essen, sondern das gesamte Tier zu nutzen und zu wertschätzen. Wer nicht gut an hochwertige Knochen und Co kommt und trotzdem kein rein synthetisch hergestelltes Supplement einnehmen möchte, kann seinen Glycinbedarf auch über die Supplementation mit Collagen-Hydrolysat decken. Am besten sollte dieses von Tieren kommen die möglichst natürlich (#Weidehaltung) gehalten wurden.
Weitere Lebensmittel, die Glycin enthalten sind Walnüsse, Kürbiskerne oder auch Reis. Hier ist der Anteil an Glycin aber viel geringer. 100 Gramm Walnüsse enthalten 0.82 Gramm Glycin, 100 Gramm Gelatine enthält etwa 23 Gramm Glycin. Glycin gibt es auch in purer Form, als Pulver. Da es in seiner Süßkraft Zucker ähnelt, kann es auch als Zuckerersatzstoff genutzt werde.
Resümee
Obwohl Glycin so klein ist (möglicherweise auch gerade deswegen) hat es diverse positive Effekte auf den Körper. Die oben genannten Gründe sprechen für eine vermehrte Einnahme von Glycin zur Prävention und als Nootropic. Glycin hat aber auch Potential als ergänzende Maßnahme bei schon bestehenden Erkrankungen wie Diabetes, Arthrose oder Herzkreislauferkrankungen. Mehr über den Hintergrund, warum eine Supplementation mit Glyzin so viele Vorteile hat, wie es sich im Kontext mit Mitochondrien, Licht und Wasser verhält und welche Einnahme von Glycin empfehlenswert ist erfahrt ihr in Teil 2.
Weitere Ressourcen:
- http://caloriesproper.com/protein-dilemma-sleepy-or-smart-gelatin/
- http://valtsus.blogspot.de/2013/12/glycine.html
- https://chrismasterjohnphd.com/2018/01/08/why-you-need-glycine-a-panel-discussion
Literatur
- Bowery NG, Smart TG (2006) GABA and glycine as neurotransmitters. A brief history. Br J Pharmacol 147 Suppl 1:S109-19. doi:10.1038/sj.bjp.0706443
- Cruz M. et al. Glycine treatment decreases proinflammatory cytokines and
- Effenberger-Neidnicht K, Jägers J, Verhaegh R, Groot H de (2014) Glycine selectively reduces intestinal injury during endotoxemia. J Surg Res 192(2):592–598. doi:10.1016/j.jss.2014.06.016
- File SE, Fluck E, Fernandes C (1999) Beneficial Effects of Glycine (Bioglycin) on Memory and Attention in Young and Middle-Aged Adults. Journal of Clinical Psychopharmacology 19(6):506–512. doi:10.1097/00004714-199912000-00004
- Gannon MC, Nuttall JA, Nuttall FQ (2002) The metabolic response to ingested glycine. Am J Clin Nutr 76(6):1302–1307
- Ghulam Murtaza et al. Interaction of Aspirin with different Amino Acids
- Hafidi ME, Pérez I, Baños G (2006) Is glycine effective against elevated blood pressure? Curr Opin Clin Nutr Metab Care 9(1):26–31. doi:10.1097/01.mco.0000196143.72985.9a
- Hamburger T, Broecker-Preuss M, Hartmann M, Schade FU, Groot H de, Petrat F (2013) Effects of glycine, pyruvate, resveratrol, and nitrite on tissue injury and cytokine response in endotoxemic rats. J Surg Res 183(1):e7-e21. doi:10.1016/j.jss.2013.01.024
- Haranishi Y, Hara K, Terada T, Nakamura S, Sata T (2010) The antinociceptive effect of intrathecal administration of glycine transporter-2 inhibitor ALX1393 in a rat acute pain model. Anesth Analg 110(2):615–621. doi:10.1213/ANE.0b013e3181c7ebbb
- Hartog A, Leenders I, van der Kraan PM, Garssen J (2007) Anti-inflammatory effects of orally ingested lactoferrin and glycine in different zymosan-induced inflammation models. Evidence for synergistic activity. Int Immunopharmacol 7(13):1784–1792. doi:10.1016/j.intimp.2007.09.019
- Kasai K, Kobayashi M, Shimoda S-I (1978) Stimulatory effect of glycine on human growth hormone secretion. Metabolism 27(2):201–208. doi:10.1016/0026-0495(78)90165-8
- Kawai N, Sakai N, Okuro M, Karakawa S, Tsuneyoshi Y, Kawasaki N, Takeda T, BANNAI M, Nishino S (2015) The sleep-promoting and hypothermic effects of glycine are mediated by NMDA receptors in the suprachiasmatic nucleus. Neuropsychopharmacology 40(6):1405–1416. doi:10.1038/npp.2014.326
- Meléndez-Hevia E, Paz-Lugo P de, Cornish-Bowden A, Cárdenas ML (2009) A weak link in metabolism. The metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis. J Biosci 34(6):853–872
- Nagahama K, Nishio H, Yamato M, Takeuchi K (2012) Orally administered L-arginine and glycine are highly effective against acid reflux esophagitis in rats. Med Sci Monit 18(1):BR9-BR15. doi:10.12659/MSM.882190
- Razak MA, Begum PS, Viswanath B, Rajagopal S (2017) Multifarious Beneficial Effect of Nonessential Amino Acid, Glycine. A Review. Oxid Med Cell Longev 2017:1716701. doi:10.1155/2017/1716701
- Schaumann T, Kraus D, Winter J, Wolf M, Deschner J, Jäger A (2013) Potential immune modularly role of glycine in oral gingival inflammation. Clin Dev Immunol 2013:808367. doi:10.1155/2013/808367
- Shoulders MD, Raines RT (2009) Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem 78:929–958. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833
- Sugiyama K, Kushima Y, Muramatsu K (1987) Effect of dietary glycine on methionine metabolism in rats fed a high-methionine diet. J Nutr Sci Vitaminol 33(3):195–205
- Toth E, Lajtha A (1984) Glycine potentiates the action of some anticonvulsant drugs in some seizure models. Neurochem Res 9(12):1711–1718
- YAMADERA W, INAGAWA K, CHIBA S, BANNAI M, TAKAHASHI M, NAKAYAMA K (2007) Glycine ingestion improves subjective sleep quality in human volunteers, correlating with polysomnographic changes. Sleep and Biological Rhythms 5(2):126–131. doi:10.1111/j.1479-8425.2007.00262.x
- Zhong Z, Wheeler MD, Li X, Froh M, Schemmer P, Yin M, Bunzendaul H, Bradford B, Lemasters JJ (2003) L-Glycine. A novel antiinflammatory, immunomodulatory, and cytoprotective agent. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 6(2):229–240. doi:10.1097/01.mco.0000058609.19236.a4
Warum Trinkgeld?
All die Informationen, die ich – übrigens neben meiner normalen Berufstätigkeit – auf dieser Seite für euch aufbereite und zur Verfügung stelle, sind immer das Ergebnis von sehr arbeitsintensiven Tagen oder gar Wochen -> für Recherche (Studien, Interviews,..), Formulieren, Gegenlesen, etc… Alternativ könnte ich mein so erarbeitetes Wissen natürlich auch (..und lukrativer..) ausschließlich in meiner Eigenschaft als Personal Consultant in Einzel-Beratungen weitergeben.
Das ist aber nicht mein Ansatz! Mir ist vor allem auch wichtig, möglichst viele Menschen zu erreichen, die von den hier gesammelten Informationen, von der Kenntnis über wissenschaftlich neu gefundene Resultate und ihre Konsequenzen profitieren könnten.
Angi
Du hast mir schon mit dem Lactoferrin mein Immunsystem gerettet, jetzt hab ich grad wieder nachbestellt, dazu Hyaluron. DAs klingt aber jetzt auch wieder so toll! Ich denke da an meine schlaflose Mama mit ihrer Arthrose… Du bist der Beste, echt!
Vielen Dank
Angi
Basti
Super Artikel! Habe Glycin auch für mich entdeckt. Kann mich seitdem viel besser konzentrieren und schlafe auch viel besser.
Grüße
Basti
Hanspeter
Glycin scheint mir etwas unkritisch verwendet zu werden. So gibt es immer wieder Befunde, die eine Stimulierung von Krebszellen durch Glycin postulieren: siehe z.B. hier:
http://aminoacidstudies.org/cancer/
https://www.aponet.de/aktuelles/ihr-apotheker-informiert/20170420-krebs-aushungern-entzug-aminosaeuren.html
Justus
Hi Hanspeter,
Danke für deinen Kommentar und den Denkanstoß. Leider konnte ich über die von Dir genannten Links keine weiterführende Literatur finden. Aponet.de und aminoacidstudies.org geben für mich keine nachvollziehbaren Quellen an. Auf Pubmed finden sich allerdings einige Artikel zu dem Thema Glycin und Krebs.
Maddocks et. al (https://www.nature.com/articles/nature22056) zeigen hier, dass die Ernährung ohne Glycin und Serin in einer bestimmten genetischen veränderten Art von Ratten (so verändert, dass es zur Entstehung von Lymphomen und Tumoren des Verdauungstraktes kommt), das Wachstum von Tumoren verlangsamt. Ob eine „SG-Depleted-Diet“ (Serin-Glycin) das Tumorwachstum hemmt, ist allerdings auch von weiteren genetischen Mutationen abhängig und kann unter Umständen keinen Effekt auf das Wachstum haben.
„Previous studies have shown that the response to SG starvation can be modulated by other genetic alterations in the tumour, including amplification of the serine synthesis pathway (SSP) enzymes (making cells less reliant on extracellular serine) or loss of the tumour suppressor p53 (increasing vulnerability to serine starvation)3,7. Surprisingly, two mouse models of pancreatic cancer (PDAC) driven by activation of Kras with either loss (Pdx1-cre;KrasG12D/+;Trp53fl/+) or mutation (Pdx1-cre;KrasG12D/+;Trp53R172H/+) of p5327,28 showed no significant change in survival in response to SG-free diet, despite a clear decrease in serum SG levels (Fig. 3a and Extended Data Figs 7, 8a, b).”
Interessant ist die Arbeit von Labuschagne et. al. (https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2211124714003477).
„In this study we demonstrate that exogenous glycine cannot substitute for serine for the support of cancer cell proliferation. Tracking the intracellular fate of exogenous serine and glycine showed that in the absence of exogenous serine, glycine does not enter the one-carbon cycle, but is converted into serine, a process that consumes rather than produces one-carbon units and prevents nucleotide synthesis. “
Obwohl Glycin und Serin leicht ineinander konvertierbar sind und beide an der Synthese von DNA-Bausteinen beteiligt sind, scheinen sich beide unterschiedlich auf den Stoffwechsel und die Proliferation von Zellen auszuwirken. Im Gegensatz zu Serin hemmt Glycin hier scheinbar sogar proliferative Prozesse.
Bruns et al. (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27351202) zeigten, dass Glycin die Angiogenese von Kolorektalen Karzinomen inhibiert und so das Tumorwachstum verlangsamt, weswegen Glycin als Ergänzung zur „Standart-Therapie“ erwogen wird.
Die oben angegebenen Daten sprechen für mich EHER für den Einsatz von Glycin, wobei jede Situationen natürlich immer individuell betrachtet werden sollte.
Justus